P24標記抗體：抗體的結構域
Ig分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數個球形結構域(domain)，每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；

類型：mAb
來源：mouse
建議使用：標記
應用：酶免、發光、層析

IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層(anti—parallel β sheet)構成的，兩個β片層中心的兩個半胱胺酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀(βbarrel)"或“β-三明治 (β sandwich)"結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊(immunoglobulin folding)。許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類*折疊的二級結構，因此，這類分子被統稱為免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF)

抗體分子的水解片段
在一定條件下，Ig分子肽鏈的某些部分易被蛋白酶水解為不同片段。木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是常用的兩種Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的結構和功能，分離和純化特定的12多肽片段。
(一) 木瓜蛋白酶水解片段
木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在鉸鏈區二硫鍵連接的兩條重鏈的近N端，可將Ig裂解為兩個*相同的Fab段和一個Fc段。Fab段即抗原結合片段(fragment antigenbinding，Fab)，由一條完整的輕鏈與重鏈的VH和CHl結構域組成。一個Fab片段為單價，可與抗原結合但不產生凝集反應或沉淀反應；Fc段即可結晶片段(fragment crystallizable，Fc)，由Ig的CH2和CH3結構域組成。Fc段無抗原結合活性，是Ig與效應分子或細胞相互作用的部位。
(二)胃蛋白酶水解片段
胃蛋白酶作用于鉸鏈區二硫鍵所連接的兩條重鏈的近c端，水解Ig后可獲得一個F(ab’)2片段和一些小片段pFc ’。F(ab’)2是由兩個Fab段及鉸鏈區組成，由于Ig分子的兩個臂仍由二硫鍵連接，因此F(ab’)2片段為雙價，可同時結合兩個抗原表位，與抗原結合可發生凝集反應和沉淀反應。由于F(ab’)2片段既保留了結合相應抗原的生物學活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被廣泛用于制備生物制品，如、均是經胃蛋白酶消化后精制提純的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所產生的pFc 7終被降解，無生物學作用

P24標記抗體

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